Сер лиз гли. Сибирский государственный медицинский университет

Анна Провизорова

телефон/viber: +79209794102

высшего образования

очно-заочного обучения

«Синтез пептида»

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201__

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Нуклеиновые кислоты. Матричные биосинтезы» дистанционного курса «Биологическая химия»

По теме «Синтез пептида»

Выберите пептид из списка,

при этом номер пептида должен соответствовать Вашему порядковому номеру в сквозном алфавитном списке студентов курса

ВАРИАНТЫ ПЕПТИДОВ

1. вал-глу- цис	2. вал-асп- цис	3. вал-ала- цис	4. вал-тир- цис	5. вал-фен- цис
6. гли-глу- три	7. гли- асп — три	8. гли- ала — три	9. гли- тир — три	10. гли- фен — три
11. ала-глу- глн	12. ала- асп — глн	13. ала- вал — глн	14. ала- тир — глн	15. ала- фен — глн
16. лей-глу-тир	17. лей- асп -тир	18. лей- ала -тир	19. лей- тир -цис	20. лей- фен -тир
21. илей-глу- асп	22. илей- асп — лиз	23. илей- ала — асп	24. илей- тир — асп	25. илей- фен- асп
26. сер-глу- мет	27. сер- асп — мет	28. сер- ала — мет	29. сер- тир — мет	30. сер- фен — мет
31. тре-глу- цис	32. тре- асп — цис	33. тре- ала — цис	34. тре- тир цис	35. тре- фен — цис
36. цис-глу- про	37. цис- асп — про	38. цис- ала — про	39. цис- тир — про	40. цис- фен — про
41. мет-глу- илей	42. мет- асп — илей	43. мет- ала — илей	44. мет- тир — илей	45. мет- фен- илей
46. фен-глу- лей	47. фен- асп — лей	48. фен- ала — лей	49. фен- тир — лей	50. фен- фен — лей
51. тир-глу- гис	52. тир- асп — гис	53. тир- ала — гис	54. тир- тир — гис	55. тир- фен — гис
56. три-глу- арг	57. три- асп — арг	58. три- ала — арг	59. три- тир — арг	60. три- фен — арг
61. асн-глу- лиз	62. ала- асп — лиз	63. ала- ала — лиз	64. ала- тир — лиз	65. ала- фен — лиз
66. про-глу- три	67. про- асп — три	68. про- ала — три	69. про- тир — три	70. про- фен — три
71. лиз-глу- тир	72. лиз- асп — тир	73. лиз- ала — тир	74. лиз- тир — сер	75. лиз- фен — тир
76. арг-глу- фен	77. арг- асп — фен	78. арг- ала — фен	79. арг- тир — фен	80. арг- фен — ала
81. гис-глу- тре	82. гис- асп — тре	83. гис- ала — тре	84. гис- тир — тре	85. гис- фен — тре
86. вал-глу- сер	87. вал- асп — сер	88. вал- ала — сер	89. вал- тир — сер	90. вал- фен — сер
91. ала-глу- цис	92. ала- асп — цис	93. ала- ала — цис	94. ала- тир — цис	95. ала- фен — цис
96. фен-асп- гли	97. фен- асп — гли	98. фен- ала — гли	99. фен- тир — гли	100. фен- фен- гли
101. вал-лиз- цис	102. вал-гис- цис	103. вал-арг- цис	104. вал-лей- цис	105. вал-про- цис
106. гли- лиз — три	107. гли- гис — три	108. гли- арг — три	109. гли- лей — три	110. гли- лиз — три
111. ала- лиз — глн	112. ала- гис — глн	113. ала- арг — глн	114. ала- лей — глн	115. ала- арг — глн
116. лей- лиз -тир	117. лей- гис -тир	118. лей- арг -тир	119. лей- лей -цис	120. лей- гис -тир
121. илей- лиз — асп	122. илей- гис — асп	123. илей- арг — асп	124. илей- лей — асп	125. илей- гли- асп
126. сер- лиз — мет	127. сер- гис — мет	128. сер- арг — мет	129. сер- лей — мет	130. сер- ала — мет
131. тре- лиз — цис	132. тре- гис — цис	133. тре- арг — цис	134. тре- лей цис	135. тре- вал — цис
136. цис- лиз — про	137. цис- гис — про	138. цис- арг — про	139. цис- лей — про	140. цис- лей — про
141. мет- лиз — илей	142. мет- гис — илей	143. мет- арг — илей	144. мет- лей — илей	145. мет-илей-про
146. фен- лиз — лей	147. фен- гис — лей	148. фен- арг — лей	149. фен- лей — лей	150. фен- сер — лей
151. тир- лиз — гис	152. тир- гис — ала	153. тир- арг — гис	154. тир- лей — гис	155. тир- тре — гис
156. три- лиз — арг	157. три- гис — арг	158. три- арг — арг	159. три- т лей — арг	160. три- цис — арг
161. асн- лиз — вал	162. ала- гис — лиз	163. ала- арг — лиз	164. ала- лей — лиз	165. ала- мет — лиз
166. про- лиз — три	167. про- гис — три	168. про- арг — три	169. про- лей — три	170. про- фен — три
171. лиз- лиз — тир	172. лиз- гис — тир	173. лиз- арг — тир	174. лиз- лей — сер	175. лиз- тир — тир
176. арг- лиз — фен	177. арг- гис — фен	178. арг- арг — фен	179. арг- лей — фен	180. арг- три — ала
181. гис- лиз — тре	182. гис- гис — тре	183. гис- арг — тре	184. гис- лей — тре	185. гис- асп — тре
186. вал- лиз — сер	187. вал- гис — сер	188. вал- арг — сер	189. вал- лей — сер	190. вал- глу- сер
191. ала- лиз — цис	192. ала- гис — цис	193. ала- арг — цис	194. ала- лей — цис	195. ала- асн — цис
196. фен- лиз — гли	197. фен- гис — гли	198. фен- арг — гли	199. фен- лей — гли	200. фен- глн- гли

1. Напишите нуклеотидный состав гена, кодирующего синтез пептида.

2. Напишите состав антикодоновой петли тРНК.

3. Напишите реакции активации аминокислот.

4. Распишите этапы синтеза пептида на рибосомах.

5. В структуре ДНК и РНК, требующихся для синтеза пептида, укажите количество пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.

6. Какие продукты образуются при распаде этих пуриновых и пиримидиновых. нуклеотидов, входящих в состав ДНК, кодирующей данный пептид.

Ответы:

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание

очно-заочного обучения

«Гормоны»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201_

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Гормоны. Биохимия органов и тканей» дистанционного курса «Биологическая химия»

Гормоны »

Задание 1

Больной Н. для лечения инфекционного полиартрита в течение длительного времени получал преднизолон. Почувствовав улучшение, больной самовольно прекратил прием препарата. Вскоре состояние больного резко ухудшилось. При обследовании у него установили снижение концентрации глюкозы в крови, снижение артериального давления. В моче снизилось содержание 17-кетостероидов. Почему произошло ухудшение состояния больного. Для ответа:

1. Опишите механизм регуляции синтеза и секреции гормона, продукция которого была подавлена у больного в результате длительного приема преднизолона.

2. Назовите причины снижения концентрации глюкозы в крови и 17- кетостероидов, понижения артериального давления.

Ответы:

Задание 2

К врачу обратилась пациентка в возрасте 43 лет с жалобой на внезапно возникающие приступы, сопровождающиеся сильной слабостью, головной болью, чувством голода, нередко онемением в различных частях тела, скованностью в движениях и в то же время возбужденным состоянием. Приступы возникают натощак или через 2-3 часа после приема пищи, при выполнении физической нагрузки. После приема пищи приступ проходит. В крови увеличена концентрация С-пептида. Для какого заболевания характерны перечисленные симптомы? Для ответа:

1. Укажите, какие биохимические исследования, кроме определения концентрации С-пептида, необходимо провести, чтобы установить диагноз.

2. Предположите диагноз, который был поставлен врачом, и объясните молекулярные механизмы развития его симптомов.

Ответы:

Задание 3

Женщина 60 лет обратилась к врачу с жалобами на усталость, зябкость, сонливость, снижение памяти, увеличение массы тела. При обследовании выявлено умеренное ожирение, сухая, холодная кожа и одутловатое лицо. Щитовидная железа не пальпируется. Анализ крови показал: тироксин — 15 нмоль/л, ТТГ — 25 мЕ/л. Объясните причины изменения уровня этих гормонов в крови пациентки. Для ответа:

1. Опишите этапы синтеза йодтиронинов.

2. Как регулируется синтез и секреция йодтиронинов, укажите пути передачи гормонального сигнала в клетки-мишени.

3. Перечислите ткани-мишени, основные физиологические эффекты тироксина.

Ответы:

9//Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание

для студентов 3 курса фармацевтического факультета,

очно-заочного обучения

«Роль Р-гликопротеина в развитии лекарственной устойчивости»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201_

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Фармацевтическая биохимия» дистанционного курса

«Биологическая химия»

Для закрепления теоретических знаний и овладения практическими навыками необходимо выполнить индивидуальное задание

по теме «Роль Р-гликопротеина в развитии лекарственной устойчивости »

Р-гликопротеин – является АТФ зависимым трансмембранным переносчиком и осуществляет транспорт различных цитотоксических веществ из клетки, т.е. их эффлюкс в просвет кишечника, снижая их всасывание. Большинство лекарственных средств (глюкокортикоиды, противоопухолевые препараты, макролиды, статины) являются субстратами Р-гликопротеина. Степень эффективности этих веществ зависит от полноценности функционирования Р-гликопротеина. Поиск селективных ингибиторов Р-гликопротеина являются основой индивидуализированной фармакотерапии.

Выполните индивидуальное задание по следующему плану:

1. Строение Р-гликопротеина.

2. Локализация в клетках.

3. Полиморфизм гена.

4. Субстраты, ингибиторы и индукторы Р-гликопротеина.

5. Роль Р-гликопротеина в первичной и вторичной множественной лекарственной устойчивости.

6. Приведите список используемой литературы.

Ответы:

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание для студентов

3 курса фармацевтического факультета,

очно-заочного обучения

«Катаболизм белка»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201__

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Обмен белков» дистанционного курса «Биологическая химия»

Для закрепления теоретических знаний и овладения практическими навыками необходимо выполнить индивидуальное задание по теме «Катаболизм белка»

Выберите тему из списка,

1. Катаболизм белка куриного яйца

2. Катаболизм белка мяса

3. Катаболизм белка молока

4. Катаболизм соевого белка

5. Катаболизм белка фасоли

6. Катаболизм белков осетровой икры

7. Катаболизм белков красной рыбы

8. Катаболизм белков морепродуктов (креветок)

9. Катаболизм белков мяса кролика

10. Катаболизм белков сыра

Ответ составьте по следующему плану:

1. Дайте характеристику аминокислот, входящих в состав белка, по биологическим функциям.

2. Какова ИЭТ данного белка и что это означает.

3. Предложите метод, с помощью которого можно определить концентрацию белка. Укажите принцип метода.

4. Перечислите и охарактеризуйте специфичность ферментов желудочно-кишечного тракта, способных гидролизовать данный белок. Укажите продукты гидролиза.

5. Опишите механизм всасывания и пути метаболизма аминокислот, полученных при гидролизе белка.

6. Перечислите пути использования этих аминокислот в организме.

7. Напишите реакцию дезаминирования одной из аминокислот, входящих в состав белка. Какие требуются ферменты и витамины для этих процессов?

8. Напишите реакцию декарбоксилирования одной из аминокислот, входящих в состав белка, в результате которых образуются биогенные амины. Какие требуются ферменты и витамины для этих процессов?

9. Какие токсические продукты могут образовываться при избытке данного белка?

10. Напишите две реакции обезвреживания аммиака.

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание

для студентов 3 курса фармацевтического факультета,

очно-заочного обучения

«Энергетический эффект окисления углеводов»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201__

Уважаемые студенты!

по теме «Энергетический эффект окисления углеводов »

Выберите тему из списка,

при этом номер темы должен соответствовать последней цифре номера зачетной книжки

1. Энергетический эффект анаэробного окисления глюкозы

2. Энергетический эффект полного окисления глюкозы-1-фосфата

3. Энергетический эффект окисления фруктозы

4. Энергетический эффект окисления глицероальдегидфосфата

5. Энергетический эффект окисления диоксиацетонфосфата

6. Энергетический эффект окисления фруктозы-1,6-дифосфата

7. Энергетический эффект окисления галактозы

8. Энергетический эффект окисления мальтозы

9. Энергетический эффект окисления сахарозы

10. Энергетический эффект окисления лактозы

Ответ составьте по следующему плану:

1. Источник и этапы образования данного вещества из углеводов, поступающих с пищей, с указанием ферментов желудочно-кишечного тракта.

2. Пути использования этого вещества в организме.

3. Расписать этапы метаболизма, связанные с образованием НАДН, ФАДН2, АТФ, ГТФ, АТФ.

4. В случае если НАДН образуется в цитоплазме — то указать механизм транспорта в митохондрии на дыхательную цепь, где будет синтезироваться АТФ.

5. Указать способ синтеза АТФ (фосфорилирования): субстратный или окислительный.

6. Полученный энергетический выход сравнить с количеством АТФ, образующимся при полном окислении глюкозы.

Ответы:

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

(ФГБОУ ВО СибГМУ Минздрава России)

Индивидуальное задание

для студентов 3 курса фармацевтического факультета,

очно-заочного обучения

«Обмен жирных кислот»

Выполнил: ________________ /_____________/

(должность) (Ф.И.О.)

Томск-201_

Уважаемые студенты!

Вы изучили раздел «Углеводы» дистанционного курса «Биологическая химия»

по теме «Обмен жирных кислот »

Выберите тему из списка, при этом номер темы должен соответствовать последней цифре номера зачетной книжки

1. Распад и синтез миристиновой кислоты

2. Распад и синтез пальмитиновой кислоты

3. Распад и синтез стеариновой кислоты

4. Распад и синтез арахиновой кислоты

5. Распад и синтез лигноцериновой кислоты

6. Распад и синтез олеиновой кислоты

7. Распад и синтез нервоновой кислоты

8. Распад и синтез ленолевой кислоты

9. Обмен линоленовой кислоты

10. Обмен арахидоновой кислоты

Ответ составьте по следующему плану:

1. Укажите продукты, в которых содержится эта кислота.

2. Напишите этапы переваривания жиров в желудочно-кишечном тракте, указав роль желчных кислот, ферментов и механизм всасывания.

3. Перечислите катаболические и анаболические пути использования жирной кислоты.

4. Рассчитайте количество молекул АТФ, которое образуется при b- окислении жирной кислоты.

5. Укажите пути использования ацетил-КоА, образующегося в процессе распада жирной кислоты.

6. Напишите этапы синтеза данной жирной кислоты в организме.

7. Составьте схему синтеза данной кислоты из продуктов метаболизма глюкозы.

Ответы:

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего образования

«Сибирский государственный медицинский университет»

Вы изучили раздел «Биологическое окисление. Дыхательная цепь» дистанционного курса «Биологическая химия»

Для закрепления теоретических знаний и овладения практическими навыками необходимо выполнить индивидуальное задание по теме «Дыхательная цепь »

Выберите субстрат из списка, при этом номер темы должен соответствовать последней цифре номера зачетной книжки

1. a-Кетоглутарат (последняя цифра 1,6)

2. Изоцитрат (последняя цифра 2,7)

3. Пируват (последняя цифра 3, 8)

4. Малат (последняя цифра 4,9)

5. Сукцинат (последняя цифра 5,10)

Ответ составьте по следующему плану:

1. Назовите фермент, катализирующий окисление субстрата.

2. Назовите кофермент (восстановленный эквивалент).

3. На какой участок дыхательной цепи передаст восстановленный эквивалент электроны и протоны.

Анна Провизор / taurusann

Уважаемые коллеги! Так как учеба становится с каждым годом все труднее, предлагаю свои услуги по решению различных фармацевтических дисциплин. Иногда даже при хорошей учебе всего не успеть, поэтому своевременное обращение ко мне поможет предупредить и решить Вам много проблем.

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L -аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L -аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D -аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом :

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи . Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H 2 N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H 2 N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H 2 N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды .

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам - метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные . К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Таблица 3

Стандартные аминокислоты

Аминокислота (тривиальное название)	Условные обозначения			Структурная формула
		Латинское
		трехбук- венное	однобук-венное
НЕПОЛЯРНЫЕ (ГИДРОФОБНЫЕ)



Изолейцин

Фенилаланин
Триптофан
Метионин
ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ


Аспарагин
Глутамин

отличается от аналогичного полипептида в ТТГ крупного рогатого скота

аминокислотными остатками и отсутствием С-концевого метионина. По-

свойства гормона объясняют наличием β-субъединицы ТТГ в комплексе

с α-субъединицей. Предполагают, что действие тиротропина осуществля-

ется, подобно действию других гормонов белковой природы, посредством

связывания со специфическими рецепторами плазматических мембран и ак-

тивирования аденилатциклазной системы (см. далее).

Гонадотропные гормоны (гонадотррпины)

К гонадотропинам относятся фолликулостимулирующий гормон (ФСГ,

фоллитропин) и лютеинизирующий гормон (ЛГ, лютропин), или гормон,

стимулирующий интерстициальные клетки *. Оба гормона синтезируются

в передней доле гипофиза и являются, как и тиротропин, сложными

белками – гликопротеинами с мол. массой 25000. Они регулируют сте-

роидо- и гаметогенез в половых железах. Фоллитропин вызывает созрева-

ние фолликулов в яичниках у самок и сперматогенез – у самцов. Лютропин

у самок стимулирует секрецию эстрогенов и прогестерона, как и разрыв

фолликулов с образованием желтого тела, а у самцов – секрецию тесто-

стерона и развитие интерстициальной ткани. Биосинтез гонадотропинов,

как было отмечено, регулируется гипоталамическим гормоном гонадолибе-

Химическая структура молекулы лютропина расшифрована полностью.

Лютропин состоит из двух α- и β-субъединиц. Структура α-субъединиц

гормона у большинства животных совпадает. Так, у овцы она содержит 96

аминокислотных остатков и 2 углеводных радикала. У человека α-субъеди-

ница гормона укорочена на 7 аминокислотных остатков с N-конца и отлича-

ется природой 22 аминокислот. Расшифрована также последовательность

аминокислот в β-субъединицах лютропина свиньи и человека. α- и β-Субъ-

единицы в отдельности лишены биологической активности (по аналогии

с большинством субъединиц ферментов). Только их комплекс, образование

которого, вероятнее всего, предопределено первичной структурой их, при-

водит к формированию биологически активной макромолекулярной струк-

туры за счет гидрофобных взаимодействий.

Липотропные гормоны (ЛТГ, липотропины)

Среди гормонов передней доли гипофиза, структура и функция которых

выяснены в последнее десятилетие, следует отметить липотропины, в част-

ности β- и γ-ЛТГ. Наиболее подробно изучена первичная структура β-липо-

тропина овцы и свиньи, молекулы которого состоят из 91 аминокислотного

остатка и имеют существенные видовые различия в последовательности

аминокислот. К биологическим свойствам β-липотропина относятся жиро-

мобилизующее действие, кортикотропная, меланоцитстимулирующая и ги-

покальциемическая активность и, кроме того, инсулиноподобный эффект,

выражающийся в повышении скорости утилизации глюкозы в тканях.

Предполагают, что липотропный эффект осуществляется через систему

* К группе гонадотропинов относят также х о р и о н и ч е с к и й г о н а д о т р о п и н чело-

века (ХГЧ), синтезируемый клетками плаценты и представленный гликопротеином.

аденилатциклаза–цАМФ–протеинкиназа, завершающей стадией действия

которой является фосфорилирование неактивной триацилглицерол-липазы.

Этот фермент после активирования расщепляет нейтральные жиры на

диацилглицерол и высшую жирную кислоту (см. главу 11).

Перечисленные биологические свойства обусловлены не β-липотропи-

ном, оказавшимся лишенным гормональной активности, а продуктами его

распада, образующимися при ограниченном протеолизе. Оказалось, что

в ткани мозга и в промежуточной доле гипофиза синтезируются биологи-

чески активные пептиды, наделенные опиатоподобным действием. Приво-

дим структуры некоторых из них:

Н –Тир –Гли –Гли –Фен –Мет–ОН

Метионин-энкефалин

Н –Тир –Гли –Гли –Фен–Лей–ОН

Лейцин-энкефалин

Н –Тир –Гли –Гли –Фен –Мет–Тре–Сер–Глу–Лиз–Сер–Глн–Тре–Про–

Лей–Вал–Тре–Лей–Фен–Лиз–Асн–Ала–Иле–Вал–Лиз–Асн–Ала–Гис–

Лиз–Лиз–Гли–Глн–ОН

β-Эндорфин

Общим типом структуры для всех трех соединений является тетра-

пептидная последовательность на N-конце. Доказано, что β-эндорфин (31

АМК) образуется путем протеолиза из более крупного гипофизарного

гормона β-липотропина (91 АМК); последний вместе с АКТГ образуется из

общего предшественника – прогормона, названного п р о о п и о к о р т и н о м

(является, таким образом, препрогормоном), имеющим молекулярную

массу 29 кДа и насчитывающим 134 аминокислотных остатка. Биосинтез

и освобождение проопиокортина в передней доле гипофиза регулируется

кортиколиберином гипоталамуса. В свою очередь из АКТГ и β-липо-

тропина путем дальнейшего процессинга, в частности ограниченного про-

теолиза, образуются соответственно α- и β-меланоцитстимулирующие гор-

моны (α- и β-МСГ). С помощью техники клонирования ДНК, а также

метода определения первичной структуры нуклеиновых кислот Сенджера

в ряде лабораторий была раскрыта нуклеотидная последовательность

мРНК–предшественника проопиокортина. Эти исследования могут слу-

жить основой для целенаправленного получения новых биологически актив-

ных гормональных лечебных препаратов.

Ниже представлены пептидные гормоны, образующиеся из β-липотро-

пина путем специфического протеолиза.

Участок β-липотропина

Пептидный гормон

γ-Липотропин

Мет-энкефалин

α-Эндорфин
γ-Эндорфин
δ-Эндорфин

β-Эндорфин

Учитывая исключительную роль β-липотропина как предшественника

перечисленных гормонов, приводим первичную структуру β-липотропина

свиньи (91 аминокислотный остаток):

Н–Глу–Лей–Ала–Гли–Ала–Про–Про–Глу–Про–Ала–Aрг–Асп–Про–Глу–

Ала–Про–Ала–Глу–Гли–Ала–Ала–Ала–Aрг–Ала–Глу–Лей–Глу–Тир–

Гли–Лей–Вал–Ала–Глу–Ала–Глу–Ала–Ала–Глу–Лиз–Лиз–Асп–Глу–

Гли–Про–Тир–Лиз–Мет–Глу–Гис–Фен–Арг–Трп–Гли–Сер–Про–Про–

Лиз–Асп–Лиз–Aрг–Тир–Гли–Гли–Фен–Мет–Тре–Сер–Глу–Лиз–Сер–

Глн–Тре–Про–Лей–Вал–Тре–Лей–Фен–Лиз–Асн–Ала–Иле–Вал–Лиз–

Асн–Ала–Гис–Лиз–Лиз–Гли–Глн–ОН

Повышенный интерес к указанным пептидам, в частности энкефалинам

и эндорфинам, диктуется их необычайной способностью, подобно морфину,

снимать болевые ощущения. Эта область исследования – поиск новых при-

родных пептидных гормонов и(или) их направленный биосинтез – является

интересной и многообещающей для развития физиологии, нейробиологии,

неврологии и клиники.

ГОРМОНЫ ПАРАЩИТОВИДНЫХ ЖЕЛЕЗ
(ПАРАТГОРМОНЫ)

К гормонам белковой природы относится также паратиреоидный гормон

(паратгормон), точнее, группа паратгормонов, различающихся последова-

тельностью аминокислот. Они синтезируются паращитовидными железа-

ми. Еще в 1909 г. было показано, что удаление паращитовидных желез

вызывает у животных тетанические судороги на фоне резкого падения

концентрации кальция в плазме крови; введение солей кальция предотвра-

щало гибель животных. Однако только в 1925 г. из паращитовидных желез

был выделен активный экстракт, вызывающий гормональный эффект – по-

в 1970 г. из паращитовидных желез крупного рогатого скота; тогда же была

определена его первичная структура. Выяснено, что паратгормон синтези-

руется в виде предшественника (115 аминокислотных остатков) п р о п а р а т -

гормона, однако первичным продуктом гена оказался п р е п р о п а р а т -

25 аминокислотных остатков. Молекула паратгормона быка содержит 84

аминокислотных остатка и состоит из одной полипептидной цепи.

Выяснено, что паратгормон участвует в регуляции концентрации катио-

нов кальция и связанных с ними анионов фосфорной кислоты в крови. Как

известно, концентрация кальция в сыворотке крови относится к химическим

константам, суточные колебания ее не превышают 3–5% (в норме 2,2–

2,6 ммоль/л). Биологически активной формой считается ионизированный

кальций, концентрация его колеблется в пределах 1,1–1,3 ммоль/л. Ионы

кальция оказались эссенциальными факторами, не заменимыми другими

катионами для ряда жизненно важных физиологических процессов: мышеч-

ное сокращение, нервно-мышечное возбуждение, свертывание крови, прони-

цаемость клеточных мембран, активность ряда ферментов и т.д. Поэтому

любые измененния этих процессов, обусловленные длительным недостат-

ком кальция в пище или нарушением его всасывания в кишечнике, приводят

к усилению синтеза паратгормона, который способствует вымыванию

солей кальция (в виде цитратов и фосфатов) из костной ткани и соответст-

венно к деструкции минеральных и органических компонентов костей.

Другой орган-мишень паратгормона – это почка. Паратгормон уменьшает

реабсорбцию фосфата в дистальных канальцах почки и повышает канальце-

вую реабсорбцию кальция.

Следует указать, что в регуляции концентрации Са

во внеклеточной

жидкости основную роль играют три гормона: паратгормон, кальцитонин,

] – производное D

(см. главу 7). Все три гормона регулируют уровень

Но механизмы их действия различны. Так, главная роль кальцитрио-

ла заключается в стимулировании всасывания Са

и фосфата в кишечнике,

причем против концентрационного градиента, в то время как паратгормон

способствует выходу их из костной ткани в кровь, всасыванию кальция

в почках и выделению фосфатов с мочой. Менее изучена роль кальцитонина

в регуляции гомеостаза Са

в организме. Следует отметить также, что

кальцитриол по механизму действия на клеточном уровне аналогичен

действию стероидных гормонов (см. ниже).

Считается доказанным, что физиологическое влияние паратгормона на

клетки почек и костной ткани реализуется через систему аденилатциклаза-

ГОРМОНЫ ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ

Щитовидная железа играет исключительно важную роль в обмене веществ.

Об этом свидетельствуют резкое изменение основного обмена, наблюдае-

мое при нарушениях деятельности щитовидной железы, а также ряд

косвенных данных, в частности обильное ее кровоснабжение несмотря на

небольшую массу (20–30 г). Щитовидная железа состоит из множества

особых полостей – фолликулов, заполненных вязким секретом – коллоидом.

В состав коллоида входит особый йодсодержащий гликопротеин с высокой

мол. массой – порядка 650000 (5000 аминокислотных остатков). Этот глико-

протеин получил название й о д т и р е о г л о б у л и н а. Он представляет собой

запасную форму тироксина и трийодтиронина – основных гормонов фолли-

кулярной части щитовидной железы.

Помимо этих гормонов (биосинтез и функции которых будут рассмотре-

ны ниже), в особых клетках – так называемых парафолликулярных клетках,

или С-клетках щитовидной железы, синтезируется гормон пептидной при-

роды, обеспечивающий постоянную концентрацию кальция в крови. Он

получил название «кальцитонин». Впервые на существование кальцито-

нина, обладающего способностью поддерживать постоянный уровень каль-

ция в крови, указал в 1962 г. Д. Копп, который ошибочно считал, что этот

гормон синтезируется паращитовидными железами. В настоящее время

кальцитонин не только выделен в чистом виде из ткани щитовидной железы

животных и человека, но и полностью раскрыта 32-членная аминокислотная

последовательность, подтвержденная химическим синтезом. Ниже приведе-

на первичная структура кальцитонина, полученного из щитовидной железы

13.. За счет каких связей может образоваться сополимер из двух нижепредставленных пептидов?

а) ала-мет-арг-цис-ала-гли-сер-гли-цис-тре;

б) лиз-глу-арг-цис-арг-гли-тре-сер-лиз-тре-глу-сер.

14. Как, используя биуретовый метод определения белка и сульфат аммония, установить соотношение между альбуминами и глобулинами сыворотки крови?

15. Отношение количества альбуминов к количеству глобулинов в сыворотке крови больного равно 1,5. Рассчитайте содержание глобулинов, если концентрация альбуминов равна 5,0 г%.

16. Назовите две основные конфигурации белковой молекулы и укажите различия между ними.

17. На каком уровне пространственной организации различают белки глобулярные и фибриллярные?

18. Назвать важнейшие группы основных белков.

19. Почему протамины и гистоны отличаются основным характером?

20. Почему протамины и гистоны коагулируют при сильном нагревании только в сильно щелочной среде?

ЗАНЯТИЕ 3 «Химия сложных белков. Определение компонентов фосфо- и нуклеопротеидов»

Цель занятия : ознакомиться с классификацией и структурой сложных белков, в особенности нуклеопротеидов, которым принадлежит ведущая роль в хранении и передаче генетической информации (ДНК и РНК), а также с важнейшим хромопротеидов (гемоглобином).

Студент должен знать :

1. Классы сложных белков, принцип их деления на классы, принцип номенклатуры

2. Химическую природу простетических групп сложных белков.

3. Компоненты простетической группы нуклеопротеидов и хромопротеидов (в частности, гемоглобина).

4. Пространственную организацию нуклеиновых кислот.

5. Различия в составе и структуре РНК и ДНК

6.Функции ДНК и РНК, виды РНК, их локализацию.

7. Простетическую группу гемоглобина, её компоненты, роль железа в составе гема.

8. Факторы, воздействие которых может вызывать изменения структуры ДНК с информационными последствиями.

Студент должен уметь :

1. Построить (схематически) комплементарную цепь к участку заданного фрагмента одной из цепей ДНК.

2. Определить по результатам качественного анализа гидролизата нуклеиновых кислот, подвергалась гидролизу ДНК или РНК

3.Различать виды гемоглобина и использовать принятые для них обозначения (оксигемоглобин, восстановленный гемоглобин, карбоксигемоглобин и т.д.

4. Найти ошибки в представляемых для оценки отрезках якобы комплементарных цепей ДНК

Студент должен получить представление : о преимущественной локАлизации в организме человека сложных белков, их биологическом значении, об угрозах, которыми являются для существования видов мутагенные воздействия.

Аудиторная работа

Лабораторная работа (Определение компонентов фосфо-

И нуклеопротеидов)

1. Выделение казеина из молока. Казеин (один из фосфопротеидов) содержится в молоке в виде растворимой кальциевой соли, которая при подкислении распадается, и казеин выпадает в осадок. Избыток кислоты мешает осаждению, так как при значениях рН ниже 4,7 (изоэлектрическая точка казеина) молекулы белка перезаряжаются, и казеин вновь переходит в раствор.

Ход работы. К 2 мл молока добавить равный объем дистиллированной воды и 2 капли 10%-ной уксусной кислоты. Казеин, выпадающий в виде хлопьев, собрать на фильтре и промыть водой.

Гидролиз нуклеопротеидов

Ход работы. В круглодонную колбу поместить 1 г дрожжей, добавить 20 мл 10%-ного раствора серной кислоты и столько же дистиллированной воды. Колбу закрыть пробкой с обратным холодильником и кипятить под тягой 1,5 ч при слабом нагревании. Жидкость охладить, довести дистиллированной водой до исходного объема, фильтровать. Фильтрат использовать для следующих качественных реакций:

а) биуретовая реакция (для обнаружения полипептидов). К 5 каплям полученного гидролизата прибавить 10 капель 10%-ного раствора едкого натра и 1 каплю 1%-ного раствора сернокислой меди. Жидкость окрашивается в розовый цвет;

б) серебряная проба (для обнаружения пуриновых оснований). К 5 каплям гидролизата прилить 5 капель 2%-го аммиачного раствора азотнокислого серебра. Через 3-5 мин выпадает небольшой бурый осадок серебряных соединений пуриновых оснований;

в) качественная реакция Молиша (для обнаружения пентозной группировки). К 10 каплям гидролизата прилить 2 - 3 капли 1%-ного раствора тимола в этаноле, перемешать и по стенке опустить равный объем концентрированной серной кислоты - отчетливое красное кольцо;

г) молибденовая проба (для обнаружения фосфорной кислоты). К 5 каплям гидролизата прилить 5 капель молибденового реактива и кипятить несколько минут. Появляется лимонно-желтое окрашивание, а при охлаждении - желтый кристаллический осадок комплексного соединения фосфорномолибденовокислого аммония.

Дать обоснованные ответы предложенные ниже задания:

1. Какие структурные компоненты входят в состав ДНК? В какой последовательности связаны они между собой?

2. Построить комплементарную цепь к участку. представленного ниже фрагмента ДНК (- А - Г - Г - Ц - Т- Г-Т) так, чтобы образовавшаяся цепь представляла собой фрагмент РНК:

3. Построить комплементарную цепь к участку одной из цепей ДНК, представленному ниже:

-А - Г - Г - Ц - Т -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4.Найдите ошибки в представленном ниже фрагменте ДНК:

-Т - У - А - У - Ц - Т - Т - Г-

: -: - : - : : : : :

А - А - Т - А - Г - А - А - У-

5. Олигонуклеотид гидролизовали двумя способами. В первом случае в гидролизате определили мононуклеотиды А, Г, Ц и Т (последний находится в гидролизате в количестве, превышающем остальные в 2 раза), а также динуклеотиды Г - А, А - Т и Т - Т . Во втором случае, наряду со свободными нуклеотидами нашли динуклеотид Г - Ц .

Определите последовательность нуклеотидов в исходном продукте?

6. Исследуемый раствор обнаруживает положительную биуретовую реакцию, образует осадок при кипячении и добавлении концентрированных минеральных кислот, а также сульфосалициловой кислоты.

Составить план исследования, цель которого - выяснить, находятся в растворе простой или сложный белок. Если обнаружится сложный белок, как установить (или исключить), что он является гемоглобином.

7. Объяснить, на чем основано деление сложных белков на классы.

8. Дать краткую характеристику всех классов сложных белков.

9. Запомнить структурные формулы простетических групп нуклеиновых кислот.

10. Охарактеризовать азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот и перечислить различия между ДНК и РНК (по локализации, структуре, функциям).

11. Назвать минимальный информационный элемент в структуре ДНК и РНК.

12. Усвоить, как реализуется роль ДНК и РНК как источников информации.

13. Назвать две подгруппы хромопротеидов и различия между ними.

14. Закрепить представление о структуре гемоглобина (изучить компоненты белковой части и компоненты гема, а также их роль в основной функции гемоглобина).

ЗАНЯТИЕ 4 (итоговое)

При подготовке к итоговому занятию проконтролировать усвоены ли Вами раздел «Строение и функции белков» с помощью следующих вопросов (при подготовке использовать материалы лекций и учебники):

1. Сформулировать понятие «Жизнь», включая в определение все элементы, являющиеся предметом биохимии.

2. Определить предмет биохимии и перечислить вопросы, которыми занимается эта наука.

3. Назвать важнейшие надмолекулярные образования живого и группы молекул, их составляющие

4. Дать определения класса «Белки»

5. Дать определение класса «Аминокислоты».

6. Написать структурные формулы всех трипептидов, которые можно построить из гистидина, аланина и валина.

7. Какие из приведенных ниже пептидов являются кислыми, основными или нейтральными и указать общий электрический заряд каждого из них.pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; his-glu.

8. Перечислить известные вам подходы к классификации белков

9. Назвать группы белков, различающиеся по составу.

10. Назвать группы белков, различающиеся по трехмерной структуре.

11. Назвать группы сложных белков.

12. Продолжить фразу «Потеря нативной конформации под воздействием химических, физических и других факторов без нарушения аминокислотной последовательности - это.........»

13. Перечислить типы химических связей, разрушающихся при денатурации.

14. Перечислить в логической последовательности действия, необходимые для выделения белков из тканей.

15. Изобразить структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав мононуклеотидов.

16. Изобразить структурные формулы АМФ, ГМФ, ЦМФ, ТМФ и УМФ.

17. Изобразить способ связи между мононуклеотидами в полинуклеотиде.

18. Назвать различия между ДНК и РНК по составу, структуре, локализации и функции.

19. К какому типу белков относится гемоглобин?

20. Назвать структурные особенности глобина.

21. Изобразить структурную формулу гема, назвать связи между гемом и глобином.

22. Чем обусловлено многообразие функций белков?

23. Перечислить биологические функции белков.

Тема: «Природа и свойства ферментов» (занятия 5-9)

Цель: изучить химическую природу, функции и свойства биологических катализаторов – ферментов.

Значение темы. Обмен веществ – обязательная и важнейшая особенность живых организмов – слагается из множества разнообразных химических реакций, в которые вовлекаются соединения, поступающие в организм извне и соединения, имеющие эндогенное происхождение. В процессе изучения данного раздела дисциплины усваивается то, что все химические реакции в живом протекают при участии катализаторов, что катализаторы в живом (ферменты или энзимы) являются веществами белковой природы, что свойства ферментов, их поведение зависит от характеристик среды.

При изучении этого раздела приобретаются также сведения о том, как в целостном организме регулируется активность ферментов, и создаются общие представления о связи ряда патологических процессов с изменением активности или количества ферментов, сведения о принципах количественной характеристики ферментов, об их использовании в диагностических и терапевтических целях.

CH 3 СН 3

ИЭТ находится в области рН≈7

ГЛИ - ГЛУ

(CH 2) 2 -СООН (СН 2) 2 - СООН

ИЭТ находится в области рН<7

ГЛИ - ЛИЗ

H 2 N–CH 2 –CО–NH–CH–COOH ↔ H 3 N + –CH 2 –CО–NH–CH–COO ‾

(CH 2) 4 –NН 2 (СН 2) 4 – NН 2

ИЭТ находится в области рН>7

16.4 БЕЛКИ

Белки - высокомолекулярные азотсодержащие биологические макромолекулы, состоящие из биогенных α, L -аминокислот, связанных в линейную последовательность пептидными (амидными) связями.

Простейший белок – полипептид, содержащий в своей структуре не менее 70 аминокислотных остатков.

Белки – важнейшие компоненты клетки, на их долю приходится не менее 50% сухого веса. Они осуществляют реализацию генетической информации, построение структур клетки и организма, протекание метаболических процессов, иммунную защиту организма.

Разница между пептидами и белками не только количественная, но и качественная. После биосинтеза полипептидной цепи белков на рибосомах и последующего ее схождения в гидрофильную среду цитозоля формируются самопроизвольно более высокие уровни ее организации – вторичная, третичная, а для ряда белков – четвертичная структура.

1. Первичная структура – определяется как линейная последовательность биогенных аминокислот, связанных пептидными связями. Она генетически детерминирована для каждого конкретного белка в последовательности нуклеотидов информационной РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации белковых молекул. Зная первичную структуру можно последовательно получить белок синтетически (впервые был синтезирован инсулин, впоследствии многие другие белки, так широкое распространение получили синтетические полипептиды для лечения СПИДА, многих других заболеваний).

2. Вторичная структура белка – локальная конформация полипептидной цепи, возникающая в результате вращения отдельных ее участков, приводящая к скручиванию, складыванию или изгибу этого участка цепи. Вторичная структура может быть представлена α-спиралью, β-структурой (структура

складчатого листа).

3.Третичная структура - конформация (расположение в пространстве) всей полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием элементов вторичной структуры как близлежащих, так и отдаленных аминокислотных остатков. В ее формировании и стабилизации принимают участие все виды взаимодействий: гидрофобное, вандервальсово, электростатическое (ионное), дисульфидные ковалентные связи. Наиболее значимыми являются гидрофобное взаимодействие и дисульфидные связи.

4. Четвертичная структура белка. Способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящей к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера ).

Каждая отдельная полипептидная цепь в структуре мультимера называется протомером. Протомеры стерически комплементарны и связывают структуру нековалентными связями. Так например, молекула белка, входящего в состав крови - гемоглобина состоит из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой.

Похожие статьи